泛素
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- | 泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。 | + | 泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其被水解。当附有泛素的[[蛋白质]]移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。 |
- | 泛素76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。 | + | |
- | 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤: | + | 泛素76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。 |
- | 泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 | + | |
- | E1将活化後的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 | + | 泛素标记一个蛋白有以下三个步骤: |
- | 泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上,当蛋白上已经存在泛素的时候,结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。 | + | |
- | 最终,被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 | + | 泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 |
- | 2004年,阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调解的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。 | + | |
+ | E1将活化後的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 | ||
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+ | 最终,被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。 | ||
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+ | 2004年,阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调解的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。 |
当前修订版本
泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。
泛素76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。
泛素标记一个蛋白有以下三个步骤:
泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。
E1将活化後的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。
泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白上,当蛋白上已经存在泛素的时候,结合了E2的泛素可以直接连接在其上而不通过E3。
最终,被标记的蛋白质被蛋白酶分解为较小的多肽、氨基酸以及可以重复使用的泛素。
2004年,阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科、欧文·罗斯因发现了泛素调解的蛋白质降解过程而获得了诺贝尔化学奖。